Презентация на тему Структура белков

амидной (пептидной) связью —СО—NH—. Каждый белок характеризуется специфич. аминокислотной

последовательностью и индивидуальной пространств, структурой (конформацией).
Состоят из двадцати разных аминокислот.

определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется за счет α-карбоксильной

группы одной аминокисло­ты и α-аминной группы другой.

собой пептидные связи. Две аминокислоты при этом образуют дипептид; если к нему добавить еще

одну, то возник­нет трипептид и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокис­лот, называют олигопептидами, а до 50 —полипептидами. По­липептиды, содержащие более 50 аминокислот, уже называют белками, хотя это название чаще используют для соединений, содержащих более 100 аминокислот.
Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, обычно называют аминокислотными остатками. Они уже не являются аминокислотами, так как в результате образования пептидных связей у каждой из них не хватает одного атома водорода в аминной группе и одного гидроксильного аниона в карбоксильной. Аминокислотный остаток, находящийся на том конце пептида, где имеется свободная α-аминная группа, называется аминоконцевым или N-концевым остатком; остаток же на противоположном кон­це молекулы, имеющем свободную карбоксильную группу,— карбоксиконцевым или С-концевым. Наз­вание пептидов образуется из названия входящих в них аминокислотных остатков в соответствии с их последовательностью, начиная с N-конца.

цепи. По конфигурации она бывает в виде спирали и

склад­чатой структуры.
Основу α-спирали составляет пеп­тидная цепь, а радикалы аминокислот направлены кнаружи, располагаясь по спирали. Внешне α-спираль похожа на слегка растянутую спираль электроплитки. Такая форма характерна для белков, имеющих одну полипептидную цепь (альбуминов, глобулинов и др.).
Складчатая β-структура представляет собой плос­кую форму и похожа на меха гармошки. Она ха­рактерна для белков, имеющих несколько полипептид­ных цепей, расположенных параллельно, β-структура встречается в таких белках, как трипсин, рибонуклеаза, кератин волос, коллаген сухожилий.

при участии атома водорода, находящегося между двумя сильноотрицательными атомами,

к одному из которых он (во­дород) имеет большее сродство.

Водородная связь является слабой, она легко обра­зуется и так же легко разрывается. В молекуле белка этот вид связи образуется между водородом α-аминной группы одной пептидной связи и кислородом β-карбоксильной группы другой.

В α-спирали водородная связь образуется таким образом, что каждая NH-группа пептидной связи соединяется с четвертой по счету вдоль цепи СО-группой другой связи. Именно благодаря такому соедине­нию обеспечивается спирализация цепи. В β-структуре водородная связь обра­зуется между теми же груп­пировками, но принадлежа­щими разным полипептид­ным цепям. Таким образом, все СО- и NH-группы поли­пептидных цепей оказыва­ются связанными между со­бой водородными связями.

более компактное пространствен­ное расположение полипеп­тидной цепи, точнее ее вто­ричной

структуры. Форма третичной структуры может быть самая различная и определяется тем, что различные функциональные группы полипептидной цепи могут образовывать различные типы связей.

наличием дисульфидных (—S...S—) связей (дисульфидных мостиков), которые образуются между атомами серы двух молекул

цистеина, располо­женных в разных участках полипептидной цепи.
Именно третичная структура обеспечивает выполнение белком его основных функций и в зависимости от этого третичная структура может быть представлена или в виде шарика (глобулы) у глобулярных белков, или и виде нитей (фибрилл) у фибриллярных белков. Глобулярные белкиобнаружены в крови и многих органах. Их представителями являются альбумины и глобулины. Фибриллярные белки составляют основу мышечной ткани.