Презентация на тему Введение в биохимию. Ферменты (Лекция №1)

задачи биохимии.
Метаболизм. Основные понятия. Виды метаболических реакций.
Ферменты – природные

Ферменты. Определение, химическая природа, физико-химические свойства, биологическое значение.
Сравнение ферментов и неорганических катализаторов
Строение ферментов

живых организмов, их превращения, а также взаимосвязь этих превращений

Биохимия – молодая наука, около ста лет назад она возникла на стыке физиологии и органической химии.

Термин биохимия ввел в 1903г молодой немецкий
биохимик Карл Нейберг (1877-1956).

I. БИОХИМИЯ

обмен веществ
и энергии в организме
Функциональную
исследует взаимодействие
химических процессов

животных;
биохимию растений;
биохимию микроорганизмов;
биохимию вирусов
Мы с вами будем заниматься

является изучение:
молекулярных основ физиологических функций человека;
молекулярных механизмов патогенеза

Задачи курса медицинской биохимии:

изучить теоретический материал;
получить практический навык биохимических исследований;
научиться интерпретировать результаты биохимических исследований

процессы.
Метаболизм (обмен веществ) – совокупность всех реакций, протекающих в

А

F

B

C

D

Энергия

Тепло

Катаболизм

Анаболизм

метаболических процессах (субстраты, А, В, С, продукты)
Субстрат –

Субстрат

Продукт

Последовательность реакций, в результате которых субстрат превращается в продукт называется метаболический путь

А

В

С

Органические соединения имеют сложную структуру и синтезируются только в ходе нескольких последовательных реакций

Пример метаболического пути: Гликолиз

пути называется метаболическим шунтом
А

В


D
E
Продукт 3


Продукт 1


Примеры метаболических шунтов:
пентозофосфатный

одновременно и субстратом данных реакций называется метаболическим циклом
S2(P)

A


C
B
Продукт 1


Продукт

Примеры метаболических циклов:
Цикл Кребса,
Орнитиновый цикл
Цикл β-окисления жирный кислот
Глюкозо-лактатный цикл,
Глюкозо-аланиновый цикл

участием природных биокатализаторов – ферментов (энзимов)
III. Ферменты
Ферменты – биологические

Биологическая роль

Биологическая роль ферментов заключается в том,
что они катализируют контролируемое протекание всех
метаболических процессов в организме

Физико-химические свойства

Являясь веществами белкой природы,
ферменты обладают всеми свойствами белков

Определение и химическая природа

К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов

состояние равновесия реакций, а только ускоряют его достижение
реакции ускоряют

субстратная специфичность:
▪ абсолютная (1 фермент - 1 субстрат),
▪ групповая (1 фермент – несколько похожих субстратов),
▪ стереоспецифичность (ферменты работают с субстратами L или D).
• каталитическая специфичность (ферменты катализируют реакции одного из типов химических реакций)

которая специфически взаимодействует с субстратом и принимает непосредственное участие

б). Каталитический центр

Активный центр, как правило, находиться в нише (кармане)

Содержит, не менее трех точек
для связывания субстрата,
благодаря чему молекула субстрата присоединяется к активному центру единственно возможным способом, что обеспечивает субстратную специфичность фермента

1. Активный центр

а). Субстратный участок
(контактная площадка)

Особенность строения каталитического центра дает возможность ферменту
катализировать реакцию с помощью определенного механизма катализа: кислотно-основного, электрофильного, нуклеофильного и т.д.
Т.о. каталитический центр обеспечивает выбор пути химического превращения и каталитическую специфичность фермента

Строение ферментов

Ферменты – глобулярные белки, содержащие активный центр

центры, которые находятся за пределами активного центра

К алостерическому

-

0

+

Активатор

“-” модуляторы (ингибиторы), угнетающие активность ферментов.
-
0
+
Ингибитор

аминокислот










-
Сложные
Состоят из:
Аминокислот;
Металлов
Органических веществ небелковой природы


0

+
Апофермент
Простетическая группа









+
-
0


Белковую часть

в катализе в составе каталитического участка активного центра.
Каталитически

Простетическая группа прочно связана с апоферментом.
В сложном ферменте простетическая группа может быть
представлена:
Металлами (кофактороры)
органическими веществами небелковой природы (коферменты)

слабыми нековалентными связями.

Косубстрат присоединяется к ферменту в момент

+

Продукт

Фермент

+

Субстрат

Фермент

Косубстрат

Фермент-субстратный
комплекс

Косубстрат

каталитической активности многих ферментов
В качестве кофакторов выступают ионы

стабилизируют молекулы субстрата;
стабилизируют активный центр фермента,
стабилизируют третичную и четвертичную структуру фермента;
обеспечивают связывание субстрата;
обеспечивают катализ.

Роль кофакторов разнообразна, они:

Mg2+
+

Субстрат
(АТФ)
Кофактор
(Mg2+)
Фермент

Активный субстрат
(АТФ-Mg2+)
Фермент-субстратный
комплекс

Продукт
(АДФ)
Фермент


Кофактор
(Mg2+)

локализации в организме ферменты делятся:
Общие ферменты
(универсальные)
Органоспецифические
ферменты
Органеллоспецифические
ферменты


Органеллонеспецифические
ферменты
По локализации

Креатинкиназы, аминотрансферазы и тд.

Ферменты гликолиза, рибосомы и т.д.

жизнедеятельности клетки:
1. Общие ферменты (универсальные)
Ферменты:
гликолиза,
цикла Кребса,
окислительного

Синтез и использование АТФ;
метаболизм белков, нуклеиновых кислот, липидов, углеводов и других органических веществ;
создание электрохимического потенциала;
движение и т.д.

фосфатаза
Печень
Аргиназа, АЛТ, АСТ, ЛДГ4,5,
щелочная фосфатаза,
γ-глутамилтранспептидаза,
глутаматдегидрогеназа
холинэстераза
свойственны только определенному

Простата
Кислая
фосфотаза

Поджелудочная железа
α-амилаза, липаза,
γ-глутамилтранспептидаза

Цитоплазма
Ферменты гликолиза,
ПФШ
Гладкий ЭПР
Ферменты
микросомального
окисления
Рибосомы
Ферменты
биосинтеза
белка
Лизосомы

Митохондрии
Ферменты окислительного
фосфорилирования,
ЦТК, β-окисления
жирных кислот

Ядро
РНК-полимераза,
НАД-синтетаза

одну и ту же реакцию, но отличающие первичной структурой

Изоферменты

Изоферменты имеют четвертичную структуру, которая образована
четным количеством субъединиц (2, 4, 6 и т.д.):

Изоферменты

М (muscle) и Н (heart), которые в разных комбинациях

М (muscle)

Н (heart)

В составе преобладают дикарбоновые АК

В составе преобладают диаминомонокарбоновые АК

11 фермент гликолиза

лёгочных альвеол
миокард, эритроциты,
корковое вещество почек
 поперечно-полосатая скелетная мускулатура, гепатоциты
рН

рН кислая

М (от англ, muscle - мышца) и В (от англ, brain - мозг)

КФК ВВ

КФК МВ

КФК ММ

КФК играет важную роль в энергетическом обмене мышечной и нервной тканей

изоферментов широко используется в клинической диагностике:
Инфаркт миокарда
АСТ, АЛТ, КФК

Панкреатит

Панкреатическая амилаза,
γ-глутамилтранспептидаза, липаза

Гепатит

АЛТ, АСТ, ЛДГ4,5,
γ-глутамилтранспептидаза,
глутаматдегидрогеназа

а также правила составления этих названий
Классификация – разделение чего-либо

Номенклатура и классификация
ферментов

языки
Исторически сложившиеся названия: (пепсин, трипсин)
рабочие названия:
субстрат +

Тривиальная

Систематическая

По названию можно точно идентифицировать фермент и его катализируемую реакцию.
В каждом классе строится по определённой схеме

Принята в 1961г Международным союзом биохимиков

реакции (всего 6);
На основании 6 типов химических реакций ферменты,

– в каждом классе свои правила
Название фермента состоит из

R-CH2-OH + НАД+ R-CH=О

Систематическое название:
Алкоголь: НАД+ оксидоредуктаза
Тривиальное название:
алкогольдегидрогеназа
Шифр: КФ 1.1.1.1

℮- и Н+

– что – трансфераза
донор: акцептор – транспортируемая группа –

АТФ + D-гексоза АДФ + D-гексоза-6ф

Систематическое название:
АТФ: D-гексоза-6-фосфотрансфераза
Тривиальное название:
гексокиназа
Шифр: КФ 2.7.1.1

Атомы и молекулярные остатки

Ацетат + Холин
Систематическое название:
Ацетилхолин-ацилгидролаза
Тривиальное

Н2О + фумарат
Систематическое название:

изомераза
Субстрат – продукт – изомераза
Фумаровая к-та

Систематическое название:
Фумарат–цис, транс–изомераза

(источник энергии)
L-глутамат + NH4+ + АТФ

Систематическое название:
L-глутамат: аммиак – лигаза (АТФ → АДФ + Фн)
Тривиальное название:
глутаминсинтетаза
Шифр: КФ 6.3.1.2