Презентация, доклад на тему Кинетика ферментативных реакций

Кинетика ферментативных реакций

Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды.

Математически скорость ферментативной реакции выражается в изменении концентрации субстрата (уменьшение) или продукта (увеличение) за единицу времени:
V= D[S]/t = D[P]/t.

ki - константы скорости отдельных элементарных стадий, KS - константа равновесия образования фермент-субстратного комплекса X1 (ES, комплекс Михаэлиса).

При низкой концентрации субстрата :





где [S] – молярная концентрация субстрата S; -d[S]/dt – скорость убыли субстрата; k' – константа скорости реакции, которая в данном случае имеет размерность, обратную единице времени (мин-1 или с-1).

При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится постоянной и не зависящей от концентрации субстрата [S]. В этом случае реакция подчиняется кинетике нулевого порядка v=k" (при полном насыщении фермента субстратом) и целиком определяется концентрацией фермента.

Теория ферментативной кинетики Михаэлиса и Ментена

v – наблюдаемая скорость реакции при данной концентрации субстрата [S]; KS– константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, моль/л; Vmax – максимальная скорость реакции при полном насыщении фермента субстратом.

При высокой концентрации субстрата и низком значении KS скорость реакции является максимальной, т.е. v=Vmax.
При низкой концентрации субстрата-скорость реакции оказывается пропорциональной концентрации субстрата в каждый данный момент (реакция первого порядка).

Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, которая соответствует физиологическим значениям рН среды 6,0–8,0.

Влияние pH

pH

V

Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от
рН (стрелка указывает оптимум рН).

Cкорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента.

Но вследствие белковой природы фермента при t >50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса.

Влияние температуры

Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от
температуры

- При t =0°С и ниже - -активность ферментов падает почти до 0
-Оpt t 40°С.
- При t 100°С и выше-фермент теряет свою активность.

Влияние эффекторов

Ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, активаторы – вещества, которые этот процесс ускоряют.
Активаторы ферментов: ионы Ме с 19 по 30 в системе Менделеева, восстановленные формы соединений НАДН2, ФАДН2, аллостерические активаторы, гормоны – адреналин, инсулин.

Ингибиторы:
-практическое значение для фармакологии и токсикологии;
-лечения заболеваний, связанных с повышенной активностью этих ферментов( диабета, ожирения, кариеса);
-военном деле в качестве нервнопаралитических газов
-в научных исследованиях для изучения механизма действия ферментов и т.д.

Ингибиторы

-близкие аналоги субстрата
-кофакторы ферментов
-аллостерические эффекторы

-блокирующие SH-группы (иодацетамид, n-хлормеркурибензоат и т.д. )
-окисляющие остатки триптофана
-ацетилирующие остатки тирозина (N-ацетилимидазол)
-связывающие металлы (азид натрия)
и т.д.

Необратимые

Обратимые