Что такое findtheslide.com?

FindTheSlide.com - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.


Для правообладателей

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Яндекс.Метрика

Презентация, доклад на тему Кинетика ферментативных реакций

Презентация на тему Кинетика ферментативных реакций, из раздела: Разное. Эта презентация содержит 13 слайда(ов). Информативные слайды и изображения помогут Вам заинтересовать аудиторию. Скачать конспект-презентацию на данную тему можно внизу страницы, поделившись ссылкой с помощью социальных кнопок. Также можно добавить наш сайт презентаций в закладки! Презентации взяты из открытого доступа или загружены их авторами, администрация сайта не отвечает за достоверность информации в них. Все права принадлежат авторам презентаций.

Кинетика ферментативных реакций Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ki - константы скорости отдельных элементарных стадий, KS - константа равновесия При низкой концентрации субстрата :где [S] – молярная концентрация субстрата S; -d[S]/dt При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится постоянной и не зависящей Теория ферментативной кинетики Михаэлиса и Ментенаv – наблюдаемая скорость реакции при данной При высокой концентрации субстрата и низком значении KS скорость реакции является максимальной, Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, которая Cкорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции оттемпературы- При t =0°С и ниже - Влияние эффекторов Ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, активаторы – вещества, которые Ингибиторы:-практическое значение для фармакологии и токсикологии;-лечения заболеваний, связанных с повышенной активностью этих Ингибиторы

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1
Кинетика ферментативных реакций
Текст слайда:

Кинетика ферментативных реакций


Слайд 2
Текст слайда:

Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды.

Математически скорость ферментативной реакции выражается в изменении концентрации субстрата (уменьшение) или продукта (увеличение) за единицу времени:
V= D[S]/t = D[P]/t.



Слайд 3
Текст слайда:

ki - константы скорости отдельных элементарных стадий, KS - константа равновесия образования фермент-субстратного комплекса X1 (ES, комплекс Михаэлиса).


Слайд 4
Текст слайда:

При низкой концентрации субстрата :





где [S] – молярная концентрация субстрата S; -d[S]/dt – скорость убыли субстрата; k' – константа скорости реакции, которая в данном случае имеет размерность, обратную единице времени (мин-1 или с-1).


Слайд 5
Текст слайда:

При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится постоянной и не зависящей от концентрации субстрата [S]. В этом случае реакция подчиняется кинетике нулевого порядка v=k" (при полном насыщении фермента субстратом) и целиком определяется концентрацией фермента.


Слайд 6
Текст слайда:

Теория ферментативной кинетики Михаэлиса и Ментена

v – наблюдаемая скорость реакции при данной концентрации субстрата [S]; KS– константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, моль/л; Vmax – максимальная скорость реакции при полном насыщении фермента субстратом.


Слайд 7
Текст слайда:

При высокой концентрации субстрата и низком значении KS скорость реакции является максимальной, т.е. v=Vmax.
При низкой концентрации субстрата-скорость реакции оказывается пропорциональной концентрации субстрата в каждый данный момент (реакция первого порядка).


Слайд 8
Текст слайда:

Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, которая соответствует физиологическим значениям рН среды 6,0–8,0.

Влияние pH

pH

V

Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от
рН (стрелка указывает оптимум рН).


Слайд 9
Текст слайда:

Cкорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента.

Но вследствие белковой природы фермента при t >50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса.

Влияние температуры


Слайд 10
Текст слайда:

Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от
температуры

- При t =0°С и ниже - -активность ферментов падает почти до 0
-Оpt t 40°С.
- При t 100°С и выше-фермент теряет свою активность.







Слайд 11
Текст слайда:

Влияние эффекторов

Ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, активаторы – вещества, которые этот процесс ускоряют.
Активаторы ферментов: ионы Ме с 19 по 30 в системе Менделеева, восстановленные формы соединений НАДН2, ФАДН2, аллостерические активаторы, гормоны – адреналин, инсулин.


Слайд 12
Текст слайда:

Ингибиторы:
-практическое значение для фармакологии и токсикологии;
-лечения заболеваний, связанных с повышенной активностью этих ферментов( диабета, ожирения, кариеса);
-военном деле в качестве нервнопаралитических газов
-в научных исследованиях для изучения механизма действия ферментов и т.д.



Слайд 13
Текст слайда:

Ингибиторы


-близкие аналоги субстрата
-кофакторы ферментов
-аллостерические эффекторы

-блокирующие SH-группы (иодацетамид, n-хлормеркурибензоат и т.д. )
-окисляющие остатки триптофана
-ацетилирующие остатки тирозина (N-ацетилимидазол)
-связывающие металлы (азид натрия)
и т.д.






Необратимые

Обратимые