Что такое findslide.org?

FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.


Для правообладателей

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Яндекс.Метрика

Презентация на тему Кинетика ферментативных реакций

Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды.Математически скорость ферментативной реакции выражается в изменении концентрации субстрата (уменьшение) или продукта (увеличение)
Кинетика ферментативных реакций Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ki - константы скорости отдельных элементарных стадий, KS - константа равновесия При низкой концентрации субстрата :где [S] – молярная концентрация субстрата S; -d[S]/dt При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится постоянной и не зависящей Теория ферментативной кинетики Михаэлиса и Ментенаv – наблюдаемая скорость реакции при данной При высокой концентрации субстрата и низком значении KS скорость реакции является максимальной, Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, которая Cкорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции оттемпературы- При t =0°С и ниже - Влияние эффекторов Ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, активаторы – вещества, которые Ингибиторы:-практическое значение для фармакологии и токсикологии;-лечения заболеваний, связанных с повышенной активностью этих Ингибиторы
Слайды презентации

Слайд 2 Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость

Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций,

скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих

веществ, а также от факторов окружающей среды.

Математически скорость ферментативной реакции выражается в изменении концентрации субстрата (уменьшение) или продукта (увеличение) за единицу времени:
V= D[S]/t = D[P]/t.



Слайд 3 ki - константы скорости отдельных элементарных стадий, KS

ki - константы скорости отдельных элементарных стадий, KS - константа

- константа равновесия образования фермент-субстратного комплекса X1 (ES, комплекс

Михаэлиса).

Слайд 4 При низкой концентрации субстрата :





где [S] – молярная

При низкой концентрации субстрата :где [S] – молярная концентрация субстрата S;

концентрация субстрата S; -d[S]/dt – скорость убыли субстрата; k'

– константа скорости реакции, которая в данном случае имеет размерность, обратную единице времени (мин-1 или с-1).


Слайд 5 При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится

При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится постоянной и не

постоянной и не зависящей от концентрации субстрата [S]. В

этом случае реакция подчиняется кинетике нулевого порядка v=k" (при полном насыщении фермента субстратом) и целиком определяется концентрацией фермента.

Слайд 6 Теория ферментативной кинетики Михаэлиса и Ментена
v – наблюдаемая

Теория ферментативной кинетики Михаэлиса и Ментенаv – наблюдаемая скорость реакции при

скорость реакции при данной концентрации субстрата [S]; KS– константа

диссоциации фермент-субстратного комплекса, моль/л; Vmax – максимальная скорость реакции при полном насыщении фермента субстратом.

Слайд 7 При высокой концентрации субстрата и низком значении KS

При высокой концентрации субстрата и низком значении KS скорость реакции является

скорость реакции является максимальной, т.е. v=Vmax.
При низкой концентрации

субстрата-скорость реакции оказывается пропорциональной концентрации субстрата в каждый данный момент (реакция первого порядка).


Слайд 8 Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны

Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов,

концентрации водородных ионов, которая соответствует физиологическим значениям рН среды

6,0–8,0.

Влияние pH

pH

V

Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от
рН (стрелка указывает оптимум рН).


Слайд 9 Cкорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза

Cкорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры

при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в

2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента.

Но вследствие белковой природы фермента при t >50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса.

Влияние температуры


Слайд 10 Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от
температуры
- При t

Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции оттемпературы- При t =0°С и ниже

=0°С и ниже - -активность ферментов падает почти до

0
-Оpt t 40°С.
- При t 100°С и выше-фермент теряет свою активность.







Слайд 11 Влияние эффекторов
Ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, активаторы

Влияние эффекторов Ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, активаторы – вещества,

– вещества, которые этот процесс ускоряют.
Активаторы ферментов: ионы Ме

с 19 по 30 в системе Менделеева, восстановленные формы соединений НАДН2, ФАДН2, аллостерические активаторы, гормоны – адреналин, инсулин.

Слайд 12 Ингибиторы:
-практическое значение для фармакологии и токсикологии;
-лечения заболеваний, связанных

Ингибиторы:-практическое значение для фармакологии и токсикологии;-лечения заболеваний, связанных с повышенной активностью

с повышенной активностью этих ферментов( диабета, ожирения, кариеса);
-военном деле

в качестве нервнопаралитических газов
-в научных исследованиях для изучения механизма действия ферментов и т.д.



  • Имя файла: kinetika-fermentativnyh-reaktsiy.pptx
  • Количество просмотров: 123
  • Количество скачиваний: 0