Что такое findslide.org?

FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.


Для правообладателей

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Яндекс.Метрика

Презентация на тему Ферменты и их роль

Содержание

ПАРАДОКС ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЖИЗНИ Для воспроизводства все живые клетки нуждаются в нуклеиновых кислотах. Следовательно, без нуклеиновых кислот не может быть жизни.Все живые клетки нуждаются в белках, необходимых для множества процессов, с помощью которых поддерживается жизнь клетки. Следовательно,
ФЕРМЕНТЫЛекция 3 ПАРАДОКС ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЖИЗНИ Для воспроизводства все живые клетки нуждаются в нуклеиновых кислотах. Одной из многих важных нерешенных проблем в науке о происхождении жизни является «Рисующие руки», по литографии М.С. Эшера Области применения ферментов в биологии и медицине (по Грину). План:Ферменты. Коферменты, простетические группы. Активный центр, субстратная специфичность ферментов.Динамичность фермент - субстратного ФЕРМЕНТЫ (энзимы) - это высокоспецифичные белки, выполняющие функции биологических катализаторов. Отличия ферментов от небиологических катализаторов: Высокая эффективность действияСпецифичность действияСпособность к регуляции Сложные ферменты:Белковая часть (апофермент) обеспечивает связывание субстрата, а катализ осуществляют небелковые (мономерные) Некоторые коферменты и их функции Тип связи между ферментом и коферментом может быть различным:Иногда связь Функции кофакторов:Участвуют в формировании третичной структуры белка и обеспечении комплементарности между ферментом СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ 	  Субстрат (S) - вещество, химические превращения которого в АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТААктивный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в составе КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ЦЕНТРЭто та область (зона) активного центра фермента,  которая непосредственно формируется АДСОРБЦИОННЫЙ ЦЕНТРУчасток активного центра молекулы фермента, на  котором происходит сорбция (связывание) Эта сорбция происходит только за счет слабых типов связей и Механизм действия ферментовА – установление индуцированного соответствия конформации активного центра фермента и Модель ключ - замок Гипотеза Кошланда об индуцированном соответствии Образование фермент-субстратного комплекса Кинетика ферментативных реакций  Это раздел энзимологии, изучающий зависимость скоростей реакции, катализируемых Модель Михаэлиса-Ментен  Км (константа Михаэлиса-Ментен) – концентрация специфического субстрата, при которой Уравнение Михаэлиса-Ментен  кv0 начальная скорость при концентрации субстрата [S], Vmax – Зависимость скорости реакции от концентрации фермента (а), концентрации субстрата (б), от температуры (в), рН (г) Единица активности и Удельная активностьФерментаКоличество фермента можно определить по его активности.За единицу СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ 	Различают два главных вида специфичности ферментов: СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬСПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ Субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращения только одного Специфичность действия - это способность фермента катализировать только определенный тип Классификация названий Рабочие названия образуются из объединения названия субстрата, типа реакции и Классификация энзимов –  Е.С. (Enzyme Classification) Классы ферментов обозначаются латинскими цифрами. Оксиредуктазы   -Окислительно-восстановительные реакции Трансферазы Где SAM – S-аденозил-L-метионин Гидролазы RCOOR1 + H2O = RCOOH + R1OH Лиазы Изомеразы ЛИГАЗЫ (синтетазы) Ингибиторы ферментов - это вещества, снижающие их активность.Различают ингибиторы:необратимыеобратимые  Необратимые ингибиторы Обратимые ингибиторыКонкурентные – конкурируют с субстратом за связывание с активным центром фермента 2.Неконкурентные ингибиторы – присоединяются к ферменту не в активном Активаторы ферментовЭто вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции.Чаще всего в качестве активаторов выступают Активаторы ферментовЭто вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции.Чаще всего в качестве активаторов выступают Регуляция активности ферментовАллостерическая регуляция. Фермент может изменять активность в результате нековалентного взаимодействия с эффекторами. 2. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования. Фермент изменяет активность 3. Регуляция путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте. 4. Активация ферментов путем частичного протеолиза. Некоторые ферменты синтезируются первоначально
Слайды презентации

Слайд 2 ПАРАДОКС ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЖИЗНИ
Для воспроизводства все живые клетки нуждаются

ПАРАДОКС ПРОИСХОЖДЕНИЯ ЖИЗНИ Для воспроизводства все живые клетки нуждаются в нуклеиновых

в нуклеиновых кислотах. Следовательно, без нуклеиновых кислот не может

быть жизни.
Все живые клетки нуждаются в белках, необходимых для множества процессов, с помощью которых поддерживается жизнь клетки. Следовательно, без белков не может быть жизни.
Белки производятся только нуклеиновыми кислотами. Значит, без нуклеиновых кислот не может быть белков.
Нуклеиновые кислоты могут воспроизводиться только в присутствии белков. Следовательно, без белков не может быть нуклеиновых кислот.

Слайд 3 Одной из многих важных нерешенных проблем в науке

Одной из многих важных нерешенных проблем в науке о происхождении жизни

о происхождении жизни является исходное функциональное соотношение между белками

и нуклеиновыми кислотами — что из них появилось раньше?
Нуклеиновые кислоты не могут воспроизводиться без ферментов [белков], а ферменты не могут образовываться без нуклеиновых кислот.

Слайд 4 «Рисующие руки», по литографии М.С. Эшера

«Рисующие руки», по литографии М.С. Эшера

Слайд 5 Области применения ферментов в биологии и медицине (по Грину).

Области применения ферментов в биологии и медицине (по Грину).

Слайд 6 План:
Ферменты.
Коферменты, простетические группы.
Активный центр, субстратная специфичность

План:Ферменты. Коферменты, простетические группы. Активный центр, субстратная специфичность ферментов.Динамичность фермент -

ферментов.
Динамичность фермент - субстратного взаимодействия.
Классификация и номенклатура.
Активаторы и

ингибиторы.
Регуляция активности ферментов.

Слайд 7 ФЕРМЕНТЫ (энзимы) - это высокоспецифичные белки,

ФЕРМЕНТЫ (энзимы) - это высокоспецифичные белки, выполняющие функции биологических катализаторов.

выполняющие функции биологических катализаторов.


Катализатор - это вещество,

которое ускоряет химическую реакцию, но само в ходе этой реакции не расходуется.

Слайд 8 Отличия ферментов от небиологических катализаторов:
Высокая эффективность действия

Специфичность

Отличия ферментов от небиологических катализаторов: Высокая эффективность действияСпецифичность действияСпособность к регуляции

действия

Способность к регуляции


Слайд 9 Сложные ферменты:
Белковая часть (апофермент) обеспечивает связывание субстрата, а

Сложные ферменты:Белковая часть (апофермент) обеспечивает связывание субстрата, а катализ осуществляют небелковые

катализ осуществляют небелковые (мономерные) соединения, называемые кофактором.

Комплекс апофермента и

кофактора называется холоферментом.

Кофакторами могут быть ионы металлов (Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+, K+, Na+) или органические соединения, которые обычно называют коферментами. Большинство из них являются производными витаминов.


Слайд 10 Некоторые коферменты и их функции

Некоторые коферменты и их функции

Слайд 11 Тип связи между ферментом и коферментом

Тип связи между ферментом и коферментом может быть различным:Иногда связь

может быть различным:

Иногда связь слабая и возникает только во

время протекания реакции

В других случаях кофактор и фермент прочно соединены ковалентными связями. В этом случае небелковую часть фермента называют простетической группой.

Слайд 12 Функции кофакторов:
Участвуют в формировании третичной структуры белка и

Функции кофакторов:Участвуют в формировании третичной структуры белка и обеспечении комплементарности между

обеспечении комплементарности между ферментом и субстратом.

Могут непосредственно вовлекаться в

реакции в качестве еще одного субстрата. В этой роли обычно выступают органические коферменты – они выступают как доноры или акцепторы определенных химических групп.

Слайд 13 СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ
Субстрат (S) - вещество, химические

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ 	 Субстрат (S) - вещество, химические превращения которого в

превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е).


Активный центр фермента - тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно взаимодействует с молекулой субстрата.

Слайд 14 АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА
Активный центр фермента образован из остатков

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТААктивный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в

аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или

различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента.

В его пределах различают адсорбционный центр и каталитический центр.

Вне активного центра фермента встречаются особые функциональные участки, каждый из них обозначают термином аллостерический центр.

Слайд 15 КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ЦЕНТР
Это та область (зона) активного центра фермента,

КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ЦЕНТРЭто та область (зона) активного центра фермента, которая непосредственно формируется

которая непосредственно формируется за счет радикалов двух, иногда

трех аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи.

Каталитический центр "серин-гистидиновых" ферментов формируется за счет радикалов аминокислот серина и гистидина. Если фермент является сложным белком, то в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы фермента (кофермент).

Слайд 16 АДСОРБЦИОННЫЙ ЦЕНТР
Участок активного центра молекулы фермента, на

АДСОРБЦИОННЫЙ ЦЕНТРУчасток активного центра молекулы фермента, на котором происходит сорбция (связывание)

котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата.

Он формируется одним,

двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с каталитическим центром.

Главная его функция - связывание молекулы субстрата и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении (для каталитического центра).




Слайд 17 Эта сорбция происходит только за счет

Эта сорбция происходит только за счет слабых типов связей и

слабых типов связей и потому является обратимой.

По мере формирования этих связей происходит конформационная перестройка адсорбционного центра, которая приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента, более точному соответствию между их пространственными конфигурациями.

Слайд 18 Механизм действия ферментов
А – установление индуцированного соответствия конформации

Механизм действия ферментовА – установление индуцированного соответствия конформации активного центра фермента

активного центра фермента и субстрата
Б – образование фермент-субстратного комплекса
В

– образование продуктов реакции
Г – освобождение продуктов реакции и переход фермента в исходное состояние


Слайд 19 Модель ключ - замок

Модель ключ - замок

Слайд 21 Гипотеза Кошланда об индуцированном соответствии

Гипотеза Кошланда об индуцированном соответствии

Слайд 22 Образование фермент-субстратного комплекса

Образование фермент-субстратного комплекса

Слайд 23 Кинетика ферментативных реакций
Это раздел энзимологии, изучающий

Кинетика ферментативных реакций Это раздел энзимологии, изучающий зависимость скоростей реакции, катализируемых

зависимость скоростей реакции, катализируемых ферментами, от различных факторов.

Скорость ферментативных реакций (V) измеряют по убыли субстрата (S) или приросту продукта (P) за единицу времени.

Слайд 24 Модель Михаэлиса-Ментен
Км (константа Михаэлиса-Ментен) – концентрация специфического

Модель Михаэлиса-Ментен Км (константа Михаэлиса-Ментен) – концентрация специфического субстрата, при которой

субстрата, при которой данный фермент обеспечивает скорость реакции, равную

половине ее максимальной скорости

Слайд 25 Уравнение Михаэлиса-Ментен
кv0 начальная скорость при концентрации субстрата

Уравнение Михаэлиса-Ментен кv0 начальная скорость при концентрации субстрата [S], Vmax –

[S], Vmax – максимальная скорость и
Км – константа

Михаэлиса-Ментен для данного фермента, соответствующая определенному субстрату

Слайд 26 Зависимость скорости реакции от концентрации фермента (а), концентрации

Зависимость скорости реакции от концентрации фермента (а), концентрации субстрата (б), от температуры (в), рН (г)

субстрата (б), от температуры (в), рН (г)


Слайд 27 Единица активности и Удельная активность
Фермента

Количество фермента можно определить

Единица активности и Удельная активностьФерментаКоличество фермента можно определить по его активности.За

по его активности.
За единицу активности фермента принимается такое количество

фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата (1 мкмоль = 10–6 моля) в 1 мин при 25°С в оптимальных условиях действия фермента.
Удельной активностью называется число единиц ферментативной активности в расчете на 1 мг белка.

Слайд 28 СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ
Различают два главных вида специфичности ферментов:


СУБСТРАТНАЯ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ 	Различают два главных вида специфичности ферментов: СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬСПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ


Слайд 29
Субстратная специфичность - это способность фермента

Субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращения только одного

катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы

сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента.
Различают 3 типа субстратной специфичности:
Абсолютная субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращение только одного, строго определенного субстрата.
Относительная субстратная специфичность - способность фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов.
Стереоспецифичность - способность фермента катализировать превращения определенных стереоизомеров.
Фермент оксидаза L-аминокислот способен окислять все аминокислоты, но относящиеся только к L-ряду , т.е. обладает относительной субстратной специфичностью и стереоспецифичностью одновременно.

Слайд 30 Специфичность действия - это способность фермента

Специфичность действия - это способность фермента катализировать только определенный тип

катализировать только определенный тип химической реакции.


В соответствии со специфичностью действия все ферменты делятся на 6 классов.


Слайд 31 Классификация названий
Рабочие названия образуются из объединения названия

Классификация названий Рабочие названия образуются из объединения названия субстрата, типа реакции

субстрата, типа реакции и окончания "-аза". Например: ЛАКТАТ +

ДЕГИДРОГЕНизация + АЗА =
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА


Систематическое название фермента формируется следующим образом: (название субстратов (через дробь), название типа химического превращения + аза). Та же лактатдегидрогеназа будет иметь систематическое название

"L-лактат:NAD+ оксидоредуктаза".

Слайд 32 Классификация энзимов – Е.С. (Enzyme Classification)
Классы ферментов

Классификация энзимов – Е.С. (Enzyme Classification) Классы ферментов обозначаются латинскими цифрами.

обозначаются латинскими цифрами. Название каждого класса ферментов соответствует этой

цифре. Каждый класс разделен на подклассы и подподклассы, которые уточняют специфичность действия данного фермента.

Слайд 34 Оксиредуктазы -Окислительно-восстановительные реакции

Оксиредуктазы  -Окислительно-восстановительные реакции

Слайд 35 Трансферазы
Где SAM – S-аденозил-L-метионин

Трансферазы Где SAM – S-аденозил-L-метионин

Слайд 36 Гидролазы
RCOOR1 + H2O = RCOOH + R1OH

Гидролазы RCOOR1 + H2O = RCOOH + R1OH

Слайд 37 Лиазы

Лиазы

Слайд 38 Изомеразы

Изомеразы

Слайд 39 ЛИГАЗЫ (синтетазы)

ЛИГАЗЫ (синтетазы)

Слайд 40 Ингибиторы ферментов - это вещества, снижающие их активность.
Различают

Ингибиторы ферментов - это вещества, снижающие их активность.Различают ингибиторы:необратимыеобратимые Необратимые ингибиторы

ингибиторы:
необратимые
обратимые

Необратимые ингибиторы прочно связываются и блокируют функциональные

группы активного центра фермента, необходимые для проявления его активности.

Слайд 41 Обратимые ингибиторы
Конкурентные – конкурируют с субстратом за связывание

Обратимые ингибиторыКонкурентные – конкурируют с субстратом за связывание с активным центром

с активным центром фермента (ингибитор и субстрат имеют участки

со сходной структурой).






S – субстрат; I – ингибитор
Связывание S и I происходит взаимоисключающим образом. Образуется либо ES, либо EI, но не EIS


Слайд 42

Конкурентное ингибирование ГМГ-КоА-редуктазы ловастатином


Конкурентное ингибирование ГМГ-КоА-редуктазы ловастатином


Слайд 43 2.Неконкурентные ингибиторы – присоединяются к

2.Неконкурентные ингибиторы – присоединяются к ферменту не в активном

ферменту не в активном центре, а в другом участке

молекулы. Связывание приводит к изменению конформации фермента и нарушению комплементарности к субстрату.







Слайд 44 Активаторы ферментов
Это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции.

Чаще всего

Активаторы ферментовЭто вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции.Чаще всего в качестве активаторов

в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие как


Слайд 45 Активаторы ферментов
Это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции.

Чаще всего

Активаторы ферментовЭто вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции.Чаще всего в качестве активаторов

в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие как Fe,

Cu, Co, Mg и др.

Металлы-активаторы участвуют в образовании стабильной переходной конформации фермента, что способствует более быстрому образованию фермент субстратного комплекса.

Слайд 47 Регуляция активности ферментов
Аллостерическая регуляция. Фермент может изменять активность

Регуляция активности ферментовАллостерическая регуляция. Фермент может изменять активность в результате нековалентного взаимодействия с эффекторами.

в результате нековалентного взаимодействия с эффекторами.


Слайд 48 2. Регуляция активности ферментов путем

2. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования. Фермент изменяет активность

фосфорилирования-дефосфорилирования. Фермент изменяет активность в результате ковалентной модификации.

Например, регуляция активности липазы:

Слайд 49 3. Регуляция путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте.

3. Регуляция путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте.

  • Имя файла: fermenty-i-ih-rol.pptx
  • Количество просмотров: 125
  • Количество скачиваний: 0