Что такое findslide.org?

FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.


Для правообладателей

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Яндекс.Метрика

Презентация на тему Биохимия соединительной ткани

Содержание

Структурные разновидности соединительной тканиЖировая клетчаткахрящиКлапаны сердцасухожилиякостифасциинейроглиязубыдесныперегородки Стенки сосудов
БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ Структурные разновидности соединительной тканиЖировая клетчаткахрящиКлапаны сердцасухожилиякостифасциинейроглиязубыдесныперегородки  Стенки  сосудов Строение рыхлой соедини-тельной тканиКлетки (фибробласты, мезенхи-	мальные клетки, тучные клетки,  макрофаги, лимфоциты).2. КоллагенСамый распространенный белок организма (25-30% всех белков организма)Входит в состав коллагеновых волоконВодонерастворимый, Первичная структура коллагена На сегодняшний день известно свыше 20 генетических типов коллагенаПервичная Пространственная структура коллагена Коллаген – мультимерный белокСубъединицей коллагена является тропоколлагенКаждая молекула тропоколлагена Пространственная структура коллагена Тройная спираль тропоколлагена Четвертичная структура коллагенаКовалентные Поперечные связиИонные связи по типу «конец вКонец» Полипептидные     цепиТропоколлагеновые молекулы(тройная спираль)Коллагеновые фибриллыКоллагеновое волокно Синтез и процессинг коллагена в фибробластах соединительной ткани Сиинтез препроколлагеновой полипептидной цепи. Гидролитическое удаление сигнального пептидаГидроксилирование остатков пролина и лизина(кислород, Эластин Эластин – основной белок эластиновых волокон соединительной тканиВсе растяжимые органы и ткани Различия между коллагеном и эластином В изодесмозине боковая цепь мигрирует из положения С4 в положение С2Десмозин Основные гликопротеины  соединительной ткани Протеогликаны СОСТАВ ГЛЮКОЗАМИНГЛИКАНОВНазвание глюкозамин-гликанаДисахаридный мономер ПРОТЕОГЛИКАНОВЫЙ АГРЕГАТКоровыйбелоксубъединицаГиалуроноваякислотаДругие ГАГСвязующийбелокПротеогликановыйагрегат Функции протеогликановДепонирование воды,Депонирование жира (адипоциты)Депонирование осмотически активных ионов (Na+, Cl-),Формирование тургора ткани,Минерализационная Особенности метаболизма соединительной ткани1. Низкая скорость обновления всех молекул Особенности метаболизма соединительной ткани2. Возрастные изменения метаболизма соединительной ткани:	-снижение количества ГАГ,		-снижение отношения Основные патологические состояния, связанные с нарушениями функций соединительной ткани
Слайды презентации

Слайд 2 Структурные разновидности соединительной ткани
Жировая
клетчатка
хрящи
Клапаны
сердца

сухожилия
кости
фасции
нейроглия

зубы
десны
перегородки


Стенки

Структурные разновидности соединительной тканиЖировая клетчаткахрящиКлапаны сердцасухожилиякостифасциинейроглиязубыдесныперегородки Стенки  сосудов


сосудов


Слайд 3 Строение рыхлой соедини-
тельной ткани
Клетки (фибробласты, мезенхи-
мальные клетки, тучные

Строение рыхлой соедини-тельной тканиКлетки (фибробласты, мезенхи-	мальные клетки, тучные клетки, макрофаги, лимфоциты).2.

клетки,
макрофаги, лимфоциты).
2. Межклеточный матрикс:
(коллагеновые и эластиновые

волокна,
Основное вещество (аморфная
гелеобразная масса).


Слайд 4







Основные белки
соединительной ткани:
-Коллаген,
-Эластин,
-Гликопротеины,
-Протеогликаны.





Слайд 5 Коллаген


Самый распространенный белок организма (25-30% всех белков организма)
Входит

КоллагенСамый распространенный белок организма (25-30% всех белков организма)Входит в состав коллагеновых

в состав коллагеновых волокон
Водонерастворимый, но набухающий белок
Мультимерный белок (субъединица

– тропоколлаген)
Выполняет структурную и минерализующую функцию


Слайд 6 Первичная структура коллагена
На сегодняшний день известно свыше 20

Первичная структура коллагена На сегодняшний день известно свыше 20 генетических типов

генетических типов коллагена
Первичная структура коллагена абсолютно уникальна:
-мало или совсем

нет триптофана,
-каждая третья аминокислота в п/п цепях коллагена – глицин,
-содержание пролина и гидроксипролина колеблется от 14 до 23%,
-относительно высока доля лизина и гидрокслизина
-наиболее часто повторяемый фрагмент первичной структуры – [гли-про-Х], где Х – какая-либо из остальных аминокислот.

Слайд 7 Пространственная структура коллагена

Коллаген – мультимерный белок
Субъединицей коллагена является

Пространственная структура коллагена Коллаген – мультимерный белокСубъединицей коллагена является тропоколлагенКаждая молекула

тропоколлаген
Каждая молекула тропоколлагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх

α-цепей, соединенных друг с другом, в основном, водородными связями за счет остатков гидроксипролина (тройная спираль)

Слайд 8 Пространственная структура коллагена

Тройная спираль тропоколлагена


Пространственная структура коллагена Тройная спираль тропоколлагена

Слайд 9 Четвертичная структура коллагена
Ковалентные
Поперечные связи
Ионные связи
по типу

Четвертичная структура коллагенаКовалентные Поперечные связиИонные связи по типу «конец вКонец»

«конец в
Конец»


Слайд 10 Полипептидные
цепи
Тропоколлагеновые молекулы
(тройная спираль)
Коллагеновые

Полипептидные   цепиТропоколлагеновые молекулы(тройная спираль)Коллагеновые фибриллыКоллагеновое волокно

фибриллы
Коллагеновое
волокно


Слайд 11



Синтез и процессинг коллагена в фибробластах соединительной ткани








Синтез и процессинг коллагена в фибробластах соединительной ткани

Слайд 12
































Сиинтез препроколлагеновой полипептидной цепи. Гидролитическое удаление сигнального пептида

Гидроксилирование

Сиинтез препроколлагеновой полипептидной цепи. Гидролитическое удаление сигнального пептидаГидроксилирование остатков пролина и

остатков пролина и лизина
(кислород, аскорбиновая кислота, гидроксилазы))

Гликозилирование остатков гидроксилизина


Соединение

проколлагеновых цепей и формирование дисульфидных мостиков

Образование тройной спирали прокллагена


Секреция в межклеточный матрикс

Удаление небольших фрагментов тройной спирали с N- и C –концов. Образование тропоколлагена


Самопроизвольное объединение молекул тропоколлагена по типу «конец в конец» (ионные связи) и ковалентное объединение по типу «бок о бок» (кислород, Сu2+, лизилоксидаза)

N-концевой
пропептид

С-концевой
пропептид

проколлаген

тропоколлаген


Слайд 13




Эластин






Эластин

Слайд 14 Эластин – основной белок эластиновых волокон соединительной ткани

Все

Эластин – основной белок эластиновых волокон соединительной тканиВсе растяжимые органы и

растяжимые органы и ткани содержат большое количество эластиновых волокон,

а следовательно, большое количество эластина:
-легкие,
-желчный пузырь,
-мочевой пузырь,
-аорта,
-стенки кровеносных сосудов,
-кишечник,
-связки (особенно выйная и желтая)



Слайд 15 Различия между коллагеном и эластином

Различия между коллагеном и эластином

Слайд 16 В изодесмозине боковая
цепь мигрирует из положения
С4

В изодесмозине боковая цепь мигрирует из положения С4 в положение С2Десмозин

в положение С2
Десмозин










Слайд 17 Основные гликопротеины соединительной ткани

Основные гликопротеины соединительной ткани

Слайд 18



Протеогликаны





Протеогликаны

Слайд 19
СОСТАВ ГЛЮКОЗАМИНГЛИКАНОВ
Название глюкозамин-
гликана
Дисахаридный мономер

СОСТАВ ГЛЮКОЗАМИНГЛИКАНОВНазвание глюкозамин-гликанаДисахаридный мономер

Слайд 20 ПРОТЕОГЛИКАНОВЫЙ АГРЕГАТ


Коровый
белок
субъединица
Гиалуроновая
кислота

Другие
ГАГ

Связующий
белок
Протеогликановый
агрегат


ПРОТЕОГЛИКАНОВЫЙ АГРЕГАТКоровыйбелоксубъединицаГиалуроноваякислотаДругие ГАГСвязующийбелокПротеогликановыйагрегат

Слайд 21 Функции протеогликанов
Депонирование воды,
Депонирование жира (адипоциты)
Депонирование осмотически активных ионов

Функции протеогликановДепонирование воды,Депонирование жира (адипоциты)Депонирование осмотически активных ионов (Na+, Cl-),Формирование тургора

(Na+, Cl-),
Формирование тургора ткани,
Минерализационная роль (связывание Ca2+ в кости

и зубе),
Формирование гисто-гематических барьеров,
Противосвертывающая функция (гепарин)
Защитная функция (сайты связывания иммуноглобулинов)


Слайд 22 Особенности метаболизма соединительной ткани
1. Низкая скорость обновления всех

Особенности метаболизма соединительной ткани1. Низкая скорость обновления всех молекул  (более

молекул
(более длительный период полураспада


по сравнению с другими тканями). Например:
- τ1/2 белков печени, почек, легких ~ 5 дней
- τ1/2 альбуминов плазмы крови ~ 7-26 дней,
- τ1/2 коллагена кости ~ 10 лет




Слайд 23 Особенности метаболизма соединительной ткани
2. Возрастные изменения метаболизма соединительной

Особенности метаболизма соединительной ткани2. Возрастные изменения метаболизма соединительной ткани:	-снижение количества ГАГ,		-снижение

ткани:
-снижение количества ГАГ,
-снижение отношения ХС/KС (12.0 – дети;

0.95 – старше 60 лет),
-увеличение отношения коллаген/эластин,
-увеличение числа поперечных сшивок в коллагене,
-увеличение резистентности коллагена к протеолизу,
-снижение уровня экскреции оксипролина с мочой,
-снижение содержания воды (тургор),
-аномальное накопление солей кальция и
других труднорастворимых солей,
-накопление липофусцина,
-накопление гликозилированных белков (белков Амадори).

  • Имя файла: biohimiya-soedinitelnoy-tkani.pptx
  • Количество просмотров: 93
  • Количество скачиваний: 0